پروتئين ها :
جدول آنالیز اسیدهای آمینه خوراک سگ :
|
مواد مغذی
|
واحد
|
مرحله رشد و تولید مثل
(حداقل)
|
مرحله نگهداری سگهای بالغ (حد اقل)
|
|
پروتئین خام
|
%
|
22
|
18
|
|
آرژنین
|
%
|
0.62
|
0.51
|
|
هیستیدین
|
%
|
0.22
|
0.18
|
|
لوسین
|
%
|
0.72
|
0.59
|
|
لیزین
|
%
|
0.77
|
0.63
|
|
متیونین-سیستین
|
%
|
0.53
|
0.43
|
|
فنیل آلانین-تیروزین
|
%
|
0.89
|
0.73
|
|
ترئونین
|
%
|
0.58
|
0.48
|
|
تریپتوفان
|
%
|
0.2
|
0.16
|
|
والین
|
%
|
0.48
|
0.39
|
|
اسید لینولئیک
|
%
|
1
|
1
|
|
چربی خام
|
%
|
8
|
5
|
مولدر در سال 1838واژه پروتئین را به معنای برترین و مهمترین بکار برد پروتئین نیمی از وزن جامد بدن و 20 % کل سگ بالغ راو شامل میشود تقریبا نیمی از آن در ماهیچه ها 5/1 در استخوان و غضروف و 10/1 در پوست و بقیه در بافتها و مایعات دیگر قرار دارند صفرا و ادرار تنها ترکیباتی هستند که در حالت طبیعی بدن پرو تئین ندارند )
در اوایل قرن ببیستم فردی بنام فولین متابولیسم پروتئین آنرروژن و اگزوژن را از یکدیگر تفکیک داد او نشان داد متابولیسم آندوژن (پروتئینهای بدن)به دفع ماده نیتروژن داری به نام کراین می انجامد که برای وزن بدن و مصرف انرژی بازال نسبتا ثابت است از طرفی متابولیسم اگزوژن (پروتئین موجود در غذا )به دفع اوره می انجامد و با توجه به احتیاجات بدن مقدارش با میزان پروتئین غذا تغییر میکند
بسیار مهم است پروتئین و به وسیله اسیدهای امینه تقسیم میشود –حود 300 نوع اسید آمینه در طبیعت و جود دارد که و اسید های امینه که در ساختمان پروتئین شرکت دارند همگی آلفا آمین و از نوع Lمیباشد .گلایسین ساده ترین نوع اسید آمینه است . که به طور متوسط 16%پروتئین را تشکیل میدهد .
با اینکه حدود بیست نوع اسید آمینه ولی در هنگام هیدرولیز پروتئینها گاهی تا 25 نوع اسید آمینه به وجود میآید کربنی که به گروه کربوکسیل آن متصل است کربن آلفا نامیده میشود و بجز گلیسین در تمام اسید آمینه های آلفا آمین این کربن نامتقارن است )Rدر گلیسین از یک اتم هیدروژن تشکیل شده است )اسید آمینه بتا آلانین در ساختمان کو آنزیم A.اسید آمینه دلتا آمینو لولینیک (پیش ساز هم )و گاما آمینو بوتیریک اسید یا GABAنوعی واسطه عصبی همگی از نوع L بوده و گروه آمین آن به ترتیب بر روی کربنهای بتا .دلتا .و گاما قرار دارند .اسید آمینه های نوع D در دیواره باکتری ها وجود دارند و بسیار کمیابند .
با آنکه حدود بیست نوع اسید آمینه متفاوت در ساختمان پروتئینها در هنگام هیدرولیز پروتئینها گاهی حدود 25 نوع اسید آمینه به وجود می آیند .
این 5 نوع اسید آمینه عبارتند از :
هیستیدین –پرولین –هیدروکسی لیزین –سیستیدین-دسموزین
اولین پروتئینی که در 1961 ساختمان و ترکیب کامل آن مشخص شد میوگلوبین یا پروتئین غضله است که دارای حدود 150 آمنو اسید از نوع مختلف بوده و یک پروتئین ساده محسوب می شود
10نوع از اینها برای سگها بسیار مهم تر است –که باید در جیره غذایی قرار گیرد آرژنین –هیستیدین-ایزولوسین-متیونین-فنیل الانین-ترپتوفان و والین –
البته ذکر این مسئله خالی از لطف نیست که گاها هستیدین و و/آرژنین را نیمه ضروری میدنند چون این اسیدهای /امینه در توله های در حال رشد و سگهای باردار ضروری میباشد .
نیاز پروتئین بسته به میزان سن میباشد
گاهی هیدروکسی اسید گلوتامیک .هیدروکسی لیزین .هیدروکسی پرولین .تیروکسین .تیروکسین .نورولوسین و سیستین را جز اسید آمینه ها طبقه بندی میکنند .
پروتئینهای ساده :
پروتئینهای کروی
مانند آلبومین (پروتئین اسیدی .)پروتامین ها (پروتئین بازی )و هیستون ها
2پروتئین رشته ای :
مانند کلاژن که شامل گلیسین .پرولین.هیدروکسی پرولین است .کراتین که در آب نامحلول بوده و حاوی مقدار زیادی سیستئین که در ساختمان مو ناخن و شاخ بکار میرود .الاستین و فیبروئین (ابریشم)
پروتئینهای مرکب
1-1قند (کم)+پروتئین زیاد--------گلیکو پروتئین(پروتئین پلاسما)
1-2قند (زیاد)+پروئین کم--------پپتیدوگلیکان یا پروتئو گلیکان (اسید هیالورونیک)
2ترکیب چربی پروتئین :از ترکیب چربی ها با پروتئین لیپو پروتئین بدست میآید که بر حسب دانسیته به انواع شیلومیکرون .VLDL.LDL.HDL تقسیم میشوند و مبنای حرکت الکترو فورزی به انواع گاما .پره بتا .بتا و آلفا تقسیم میشوند
ترکیب مواد دیگر با پروتئینها
کروموپروتئین مانند سرولوپلاسمین.میوگلوبین.هموگلوبین .یسیتوکروم
هموپروتئین .مانند سیتوکرومها.میوگلوبین.همو گلوبین
متا پروتئینها مانند سرولوپلاسمین CUترانسفارینFE.پلیمراز Zn
فسفوپروتئین مانند کازئین شیر وتیلین .فسفوویتین در تخم مرغ
نوکلئو پروئین مثل کروموزوم و ریبوزوم
آنزیمهای تجزیه کننده پروئینها :
اگزوپپتیداز (پپتیدازها )
الف )کربوکسی پپتیداز
ب)آمیلو پپتیداز
آندو پتیداز (پروتئیناز )
مانند پپسین و ترپسین که پیوند لایزین و آرژنینبا اسید آمینه های بعدی هیدرولیز میکنند .کیمو ترپسین که پیوند بین تیروزین و فنیل آلانین را با اسید آمینه های بعدی هیدرولیز میکند .
روش های حذف گروه آمین و NH3
ترانس آمیناسیون
یا جابجایی بک گروه آمین از یک اسید آمینه به یک کتواسید .
2د آمیناسیون:یا حذف گروه آمین به روش اکسیداتیو که بوسیله آنزیم گلوتامات دهیدروژناز انجام میگیرد .
دآمیداسیون:با حذف گروه آمیدی از آسپارژین .گلوتامین به وسیله آنزیمها آسپارژیناز و گلوتامیناز
سرنوشت گروه آمین اسیدهای آمینه )NH3(
آمونیاک تولید شده به وسیله روشهای گروه آمین در سنتز اسیدهای غیر ضروری .پلی آمین و اوره شرکت مینماید .
ضمنا در کلیه ها نقش مهمی در تعادل phیا اسیدیته خون دارند
نکات مهم در مورد پروتئینها :
غذاهای غنی از پورین حاوی مقادیر زیادی اسید نوکلیک میباشد
منابع پروتئین :گوشت مرغ –گوشت قرمز- ماهی – تخم مرغ سویا شیر (کازئین )
اسید آمینه گلوتامیک در انعقاد خون نقش مهمی بعهده دارد .
در بیو سنتز پروتئینها برای تولید هر پیوند پپتیدی 4 ملکول ATP
مصرف میشود .
در بیماران مزمن کبدی علاوه بر اسید آمینه های حلقوی تیروزین .فنیل آلانین و تریپتوفان آزاد میزان اسیدآمینه مانند متیونین .گلوتامین .سرین .ترئونین.هیستیدین .آسپارژین .لیزین و سیستئین در سرم افزایش می یابد و لی از غلظت آسید آمینه های شاخدار مانند والین .لوسین. و ایزو لوسین کاسته میشود .
میزان پروتئین در 100 گرم از بعضی غذاها
نخود>کندم>ذرت>برنج
22.5>12.5>7.08>8.9-6.7
میزان پروتئین :
ذرت>برنج>ارزن>گندم
7.08%>7.5%>9.5%>11.2%
پروتئین موجود در گندم گلوتنین –در جو هوردنین –در برنج اوزنین –در ذرت زئین
قسمت اعظم پروتئین مصرفی سگهای پیر بهتر است از نوع گیاهی باشد تا از بروز یبوست در آنها جلوگیری شود
انرژی تولید شده از مواد غدایی متفاوت (قند .چربی 0پروتئین )به ازای هر لیتر اکسیژن مصرفی از فرمول زیر تبعیت میکند
CO2
----- RQ=
02
RQcho=1
RQfat=0.H7
RQpro=0.8
بنابر این کربوهیدراتها به ازای هر لیتر اکسیژن مصرفی انرژی بیشتری تولید میکنند
یک نکته در انسانها :چنانچه نیتروژن ادرار فردی در دست باشد و تراز اذت صفر باشد میتوان میزان کالری که این فرد از پروتدین کسب تموده است را محاسبه نمود
مثلا اگر ادرار فرد مذکور 10 گرم نیتروژن وجود داشته باشد میزان پروتئین و کالری بدین صورت محاسبه میشود
6.25*10=62.5
62.5*4=250Kcal
مواد خوراک حیوانی مانند گوشت به دلیل آنکه از اکسیداسیون آمینو اسیدهای سولفوره .اسید سولفوریک و اکسیداسیون نوکئو پروتئینها و فسفولیپیدهای اسید فسفریک تولید میشوند باعث تولید ادرار اسیدی میشوند
در سگهای پیر میزان نیاز به انرژی کاهش می یابد و لی ذر نیاز به پروتئین .ویتامین و املاح تغییری ایجاد نمیشود
مونو سدیم گلوتامات باعث تشذیذ کنندگی طعم گوشت میگردد
مهم مهم مهم مهم مهم
اثر مثبت حرارت دادن به آمینو اسیدها مربوط به آمینو اسیدهای محدود به متیونین است که در اثر حرارت با سهولت بیشتری آزاد میشوند (حرارت اثرات زیان آوری بر پروتئین گندم بوجود می آورد .
بین مصرف غذاهای غنی از پروتئین و حفظ کلسیم بدن نسبت معکوس وجود دارد به طوری که مصرف بیش از 2 گرم پروتئین به ازای هر کیلو وزن بده در مردان باعث از دست رفتن یا تعادل منفی کلسیم میشود .
رژیم غذایی سگهای باردار باید از 3/2 از پروتئین مصرفی ابا پروتئینی با ارزش بیولوژیکی بالا تعیین شود
هضم نهایی پروتئین به اسید آمینه به وسیله آنزیم پروتئاز صورت میگیرد
از فرمول :
انرژی از پروتئین
NDPER=----------------*NPU
کل انرژی
می توان کمیت و کیفیت پروتئین دریافتی را سنجید به طوری که هرگاه رژیمی با 2000کیلو کالری و 50 گرم پروتئین با ارزش 80 درصد داشته باشددر صد NDPER(Net dietary protein energy ratio)به این صورت محاسبه میشود
50*4
--------*80%=8%
2000
در این روش کیفیت از نظر انرژی در نظر گرفته میشود و در رابطه با مقدار پروتئین عددی به دست میآید که در واقع کیفیت و کمیت همزمان با هم اندازه گیری میشود
اسید آمینه متیونین در سنتز کراین مو نقش مهمی دارد
تمامی غضلات حاوی آکتین .میوزین .تروپومیوزین هستند و لی در مهره دارن غضلات مخطط دارای سیستم تروپونین نیز میباشند .
لازم به ذکر است که عضلات صاف فاقد سیستم تروپونین می باشند .
در ساختما سلولهای غضلانی دو نوع رشته وجود دارد رشته ضخیم حاوی میوزین و رشته های نازک حاوی آکتین تروپومیوزین و تروپونین است
در ار واکنش بین اسیدهای آمینه گلیسین و ارژنین ماده ای به نام گوانید اسات تولید میشود که با اضافه شدن یک گروه متیل از از –sآدنوزین متیونین کراتین بدست میآید بابر این اسید آمینه های موجود در کراتی ن عبارتند از گیلیسین متیونین آرژنین کراتین 0نام دیگر کراتین انیدرید کراتین است .با از دست دادن یک ملکول آب به کراتین تبدیل میشود و از طریق ادرار دفع میشود .کراتین و شکل فسفاته آن یعنی فسفوکراتین در مغز خون و غضلات وجود دارد
Conalbumin جزء پروتئینهای سفیده تخم مرغ است .
6.25 گرمپروتئین مادل 1 گرم اذت است چون حدود 16 درصد از پروتئین را اذت تشکیل میدهد
مصرف سویا باعث تحریک سیسم ایمنی و افزایش igGمیشود
لاکتوفرین یکی از مواد باکتریواستاتیک میباشد
پروتئینهای فیبری یا رشته ای به صورت ذنجیره ای از اسید های آمینه و بیشتر در نسوج که نقش محافظ کننده و نگهدارنده مانند پوست مو پشم حیوانات و فلس ماهی دیده میشود این پروتئین ها به عنوان قوام دهنده استفاده میشود
پروتئین های موجود درگندم گلوتنین-در جو هوردنین-برنج اوری زنین ذرت زئین می باشد
مناسبترین روش تعیین مقدار پروتئین مورد نیاز روزانه فرد تایین توازن ازت است
در هنگام محدودیت دسترسی به آب به علت محدودیت آستانه تلغیط کلیوی باید کمتر از پروتئین استفاده کرد
آمینو اسیدهای کتوژنیک و گلوکوژنیک :
بطور کلی آمینو اسیدها پس از آمین زدایی و شکستن زنجیر ه کربنی تبدیل به موادی میشوند که عبارتند از استیل کو آنزیم A-استو استیل کو آنزیم A—پیپرووات و یا یکی از مواد واسطه چرخه اسید سیتریک بر حسب اینکه آمینو اسیدها پس از تجزیه به کدام یک از مواد فوق تبدیل شوند آنها را به دو دسته کتون ساز و و قند ساز تقسیم میکنند .
استیل کوآنزیم Aواستواستیل کوآنزیم Aمیتوانند به اجسام کتونی تبدیل میشوند .
لدا آمینو اسیدها که سر انجام به این مواد تبدیل میشوند را آمینو اسیدهای کتون ساز یا کتوژنیک مینامند و گروهی از آمینو ایدها نیز میتوانند به پپرووات وآلفا کتو-گلوتارات-سوکسینیل کوآنزیم Aوفومارات و بلاخره اگزالواستات تبدیل گردند .باتوجه به امکان تبدیل این مواد به مواد قندی این گروه از آمینو اسیدها آمینو اسیدهای قند ساز یا کتوژنیک مینامند
آمینو اسیدهای قند ساز عبارتند از :آرژنین –آسپارژین .آلانین.اسید اسپارتیک .اسید گلوتامیک .پرولین –ترئونین-سرین .سیستئین-گلیسین.گلوتامین ومتیونین-والین-هیدروکسی پرولین –هیستیدین
آمینو اسیدهای کتون ساز عبارتند از :لوسین و لایزین
آمینو اسیدهای قند ساز و کتون ساز عبارتند از :ایزو لوسین-تیروزین –فنیل آلانین –لایزین –و تریپتوفان
تقسیم بندی آمینو اسیدها بر مبنای خصوصیات آنها :
آمینو اسیدهای غیر قطبی عبارتند از
لوسین-ایزولوسین-آلانین-متیونین-تریپتوفان-والین-فنیل آلانین-تیروزین و پرولین
دی آمینو اسیدها :
در ملکول آنها 2اتم نیتروژن وجود دارد عبارتند از :
آرژنین-هیستیدین-تریپتوفان
آمینو اسیدهای آمیدی عبارتند از :
اسپارژین –گلوتامین –
آمینو اسیدهای اسیدی (این آمینو اسیدها فاقد اسید آمینه های ضروری میباشند ) عبارتند از
اسپارتیک و گلوتامیک
آمینو اسیدهای بازی :
لیزین –آرژنین-هیستیدین
آمینو اسیدهای گوگردی
سیستئین .سیستین.متیونین
آمینواسیدهای الکلی (دارای عامل هیدروکسیل)
سرین-تروئونین و تیروزین
آمینو اسیدهای حلقوی عبارتند از
فنیل آلانین تریپتوفان .هیستیدین و پرولین
آمینو اسیدهای آروماتیک:
فنیل لانین .تریتوفان .تیروزین
آمینو ایدهای شاخه دار
لوسین یازولوسین و والین .
آمینو اسیدهایی کهدارای 2 کربن متقارنهستند عبارتند از ک
تروئونین و ایزو لوسین (گلیسین تنها آمینو اسیدی است که اصلا کربن نامتقارن ندارد بقیه آمینو اسیدهادارای یک کربن نامتقارن می باشند
تقسیم بندی امینو اسیدا بر حسب نباز بدن :
اساسی رشد :
مانند آمینو اسیدهای سولفور دار برای رشد پوست مو ناخن
ترکیبات اساسی بدن :
هورمونهای انسولین آدرنالین و تیروکسین
تنظیم تعادل آب بوسیله فشار انکوتیک
اگر فشار انکوتیک ایجاد شده به وسیله پروتئین پلاسما بسش از فشار هیدرو استایک خون باشد مایع به درون خون خود بر میگردد و در صورت کمبود پروتئین آلبومین پلاسما کم شده و از فشار انکوتیک میکاهد انقدر که مایعات نتوانند بر گردند و در فضای بین سلولی متراکم میشوند . در نتیجه ورم یاخیز به وجود می آید که اولین نشانه کمبود پروتئین است
محرک شسنتز پادتن :
پادتن ها اد پروتئینی هر پادتن در مقابل ماده عفونی یا آلرژِی زا خاص تولید میشوند
نگهداری بدن در حالت خنثی :
پروتئینها در خون ماهیت دوگانه ای دارند در مقابل اسید بازی و بالعکس
چند نکته تمتا آنزیمهای تجزیه کننده پروتئینها آبکافتی هستند یعنب برای آزاد کردن آمینو اسیدها به آب نیاز دارند (در سنتز به ازای تشکیل هر پیوند یک ملکول آب آزاد میشود )
جذب آمینو اسیدها به حاملی بستگی دارد میتواند یکی از 5 گروه آمینو اسیدهای حاصل از پروتئینها گیاهی به دلیل داشتن مقداری سلولوز کمتز از آمینو اسیدهای پروتئین حیوانی جدب میشوند لبه مسواکی سلولهای اپی تلیال روده باریک محتوی چندین آنزیم برای هیدرولیز اتصالات پپتیدی انواع دی پپتیدها و سایر پلی پپتیدهای کوچک باقی مانده به هنگام تماس آنها با پرزهاست این آنزیمها عبارتند از
آمینو پلی پپتیداز و پندین دی پپتیداز دیگر
پروتئینهای کامل ,ناقص و اسیدآمینه های محدود کننده :
پروتئینهایی که دارای 33 درصد آمینو اسید ضروری 66% غیر ضروری میباشند اگر به عنوان تنها منبع پروتئین غذا مورد استفتده قرار گیرند می توانند رشد بدن را تامی کنند و به اینها پروتئن کامل میگوییم همه پروتئینهای حیوانی بجز ژلاتین (ژلاتین فاقد تریپتوفان ولیزین است)کامل است تمام پروتئینهای گیاهی بجز پروتئین بادام از جمله پروتئینهای ناقص به شمار میروند مثلا گندم فاقد لایزین و دارای متیونین است و لوبیای سویا متیونین ندارد .
اگر پروتئینی فقط یک نوع اسید آمینه ضروری را نداشته باشد در صورتی که به عنوان غذایی مورد استفاده قرار گیرد میتواند بافتهای بدن را ترمیم نماید و لی برای رشد کافی نمیباشد به پروتئین مذکور پروتئین نیمه کامل گفته میشودو کمترین آمینه اسید /ان آمینه اسید محدود کننده نامیده میشود .
آرژنین آمینواسید محدود کننده کازئین
لیزین آمینو اسید محدود کننده غلات (مثل گندم)
متیونین آمینه اسید محدود کننده حبوبات (مثل لوبیا)
تریپتوفان اسید آمینه محدود کنندهذرت بشمار میآید
بیاد داشته باشیم لیزین آمینو اسیدی است که غالبا پروتئینهای گاهی فاقد آنها هستند (با افزودن شیر به آرد گندم میتوان آ»ینه اسیدهایی را که در گندم نیست فراهم کرد )و متیونین آمینو اسید محدودکننده ای است که که مقدارش در پروتئینهای مختلف فرق میکند
برای تقویت کندم از لایزین –برای تقویت برنج از تروئونین برای تویت جو از لیزین تروئونین و متیونین استفاده میشو د
در بیوسنتز پروتئینها برای تولید هر پیوند پپتیدی 4 ملکول ATPبه مصرف میرسد .
تقسیم آمینو اسیدها بر حسب نیاز بدن
1:اساسی برای رشد :مانند اسید آمینه های سولفور دار برای رشد مو پوست و ناخن
ترکیبات اساسی بدن :هورمونهای تیروکسین انسولین آدرنالین
تنظیم تعادل آب به وسیله فشار انکوتیک: اگر فشار انکوتیک ایجاد شده به وسیله پروتئینهای پلاسما بیش از فشار هیدرواستاتیک خون باشد مایع به درون خود بر میگردد و در صورت کمبود پروتئین آلبومین پلاسما کم شه و از فشار آنکوتیک انقدر میکاهد که مایعات نتوانند برگردند و در فضای بین سلولی متراکم میگردند و در نتیجه ورم یا خیز بوجود میآید که اولین نشانه کمبو د پروتئین است .
نگهداری بدن در حالت خنثی :
پروتئینها در خون ماهیت دوگانه دارند (در مفابل اسید حالت بازی عمل میکنند و برعکس )
محرک سنتز پادتن ها :پادتن ها اجسامی پروتئینی هستند هر پادتن در مقابل ماده ضد عفونی یا آلرژی زای خاص تولید میشود
روشهای تعین ارزش کیفی پروتئینها :
ارزش کیفی per
در این روش کیفیت پروتئین برمبنای افزایش وزن به گرم به ازای پروتئین مصرف شده به وسیله یک حیوان در حال رشد ارزیابی میشود per ساده ترین روش اندازه گیری کیفی پروتئین است چون به تجزیه شیمیایی نیاز ندارد برای این آزمایش معمولا یک مماه طول میکشد رژیم غدایی به صورتی تنظیم میشود که حاوی 10 گرم پروتئین به ازای هر صد گرم غدا باشد از این روش اغلب از کازئین به عنوان پروتئین کنترل کننده استفاده میشود
پروتئین مصرف شده (گرم)
PER(PROTEIN-EFFICIENCY RATIO)=--------------------------
افزایش وزن (گرم )
درجه شیمیایی :
درجه شیمیایی ا زفرمول زیر تبعیت میکند
میلی گرم آمینو اسید در یک گرم پروتئین نمونه
درجه شیمیایی=--------------------------------------------------------*100
میلی گرم آمینو اسید در پروتئین معیار
ایراد عمده امتیاز شیمیایی در مقایسه روش PERو BVاین است که این روش قادر نیست میزان میزان مسمومیت زایی پروتئین مورد آزمایش را نشان دهد در حالیکه در روش های دیگر از تغدیه حیوان استفاده میکنند
لیزین اسیدآمینه گوگرد دار (سیستین و متیونین )و تریپتوفان مهمترین اسیدهای آمینه محدود کننده هستند که در محاسبه امتیاز شیمیایی نیاز به اندازه گیری دارند
یکی دیگر از روشهای ارزش کیفی پروتئینها :
ارزش بیولوژیکی BIOLOGIC VALUE
میباشد .
BV نشان دهنده پروتئین هضم و جذب شده از غذا میباشد که بوسیله بدن مورد استفاده قرار گرفته است و ادرار ترشح نشده است
در نتیجه این روش وسیله ای برای آگاهی نسبت به میزان کارایی نگهداری پروتئین مصرفی و تبدیل آنها بافتهای بدن میباشد .
نیتروژن ذخیره شده در بدن
BV=----------------------------------------------
نیتروژن جذب شده
نیتروژن رژیمی –(نیتروژن ادراری+ نیتروژن مدفوع )
BV=--------------------------------------------------------
نیتروژن رژیمی –نیتروژن مدفوع
پروتئین با ارزش بیولوژیکی 70 یعنی 70% نیتروژن موجود غذا در بدن میماند یا بیشتر چنانچه کالری کافی باشد میتواند رشد بدن را تامین نماید
نیتروژن ادرار در آمینو اسیدهایی جذب شده ای که امین گری شده اند به دست میآید و نیتروژن مدفوع ازنیتروژن جذب نشده به علاوه مقدار نیتروژنی که از دیواره لوله گوارش یا آنزیمهای گوارش بدون هضم و جذب جداشده اند تشکیل میشود
ارزش بیولوژیکی فقط بر مبنای مقدار نیتروژن جذب شده محاسبه میگردد یعنی تفاوتی که پروتئینها از نظر قابلیت هضم با یکدیگر دارند د این اندازه گیری محسوب نمیشود
ارزش بیولوژیکی
<کازئین=گوشت گاو=ماهی <برنج<شیر<تخم مرغ
75 75 75 86 93 100
گلوتن گندم<آرد بادام زمینی<آرد کنجاله پنبه<ذرت
44 56 60 72
نسبت کفایت پروتئین :
NPU=ضریب هضم *BV
ضریب هضم پروتئینها بر مبنای اختلاف بین نیتروژن غذا و و نیتروژن مدفوع به طور متوسط 92%میباشد
ضریب هضمی پروتئین
میوه<شیر=گوشت ماهی=تخم مرغ
85 97
ریشه گیاهان<آرد جو<حبوبات و بادام<برنج
74 76 78 84
ازت باقی مانده
NPU=-----------------
ازت مصرفی
یک نکته:
ویتیلین و فسفوویتینین پروتئینهای فسفر دار زرده تخم مرغ میباشند و اوواآلبومینو آویدین پروتئینهای موجود در سفیده تخم مرغ میباشند آویدین مانع جذب بیوتین میشود
روشهای تعیین مرغوبیت پروتئین :
1:تفاوت بین ازت مصرفی و ازت دفعی
2:افزایش وزن بدن نسبت به پروتئین دریافتی
3:اندازه گیری بعضی از آنزیمهای کبدی
منشا نیتروژن ادرار و مدفوع :
نیتروژن درونی که از تجزیه بافتها بدست میآید
نیتروژن بیرونی که نتیجه جذب و هضم آمینو اسیدهایی است برای ساختن یا ترمیم بافتهای اضافی بوده اند
نیتروژن حاصل ا ترکیبات ضروری بدن
دلایل وجود نیتروژن بیرونی در ادرار
1:در صورتی که پروتئین غدا از پروتئین مورد نیاز بدن بیشتر باشد
2:در صورتی که مقدار کالری غذا برای تامین نیاز بدن کفایت نکند
در صورتی که مقدار آمینو اسیدهای ضروری موجود در پروتئین کافی نباشد
منشا نیتروژن مدفوع :
نیتروژن نسبتا ثابت و کمی در مدفوع ظاهر میشود که حدود 8% کل نیتروژن کل مصرفی است و این مقدار با منبع نیتروژن تغییر میکند
نیتروژن مدفوع نشان می دهد که مقداری از غذا هضم نشده است .
چنانچه نیتروژن غذا برابر با نیتروژن دفعی باشد موجود در تعدل نیتروژن است و نشان میدهد که پروتئین مصرفی برای ترمیم و تعویض بافتها ی بدن کافی ست . ولی در این حالت رشد یا افزایش در بافتها صورت نمی گیرد در دو حالت چنین اتفاق می افتد :
1:سگهای بالغی که کمترین مقدار مورد نیاز بدن را دریافت میکنند
2:میزان نیتروژن غدا از حد اقل مورد نیاز بیشتر است ولی منجر به رشد نمی شود
یک نکته تما م ازت بدن از راه متابولیسم مواد غذایی تامین میشود و از راه تنقس هیچ ازتی به بدن نمیرسد
تعادل نیتروژن
نکات مهم در باره آلبومین .گلوبومین و آمینو اسیدها :
میزان آلبومین پلاسما نمودار ذخایر پروتئینی متحرک بدن است مقدار گلوبولین پلاسما (یکی از پروتئینهای مهم خون )در کمبود تغذیه ای (پروتئینی) تغییر نمی کند ولی میزان آلبومین کاهش می یابد
پروئینهای متحرک بدن عبارتند از پروتئینهای کبد –عضلات مخطط معده پوست (پروتئین مغز در تغییرات مقاوم است )
ذخایر متحرک پروتئین 25 درصد از کل پروتئین بدن را تشکیل میدهند و مخازن آمینو اسیدها تقریبا 0.5گرم نیتروژن را به ازای هر کیلو گرم وزن بدن میباشد قسم عمده پروتئینهای پلاسما توسز کبد ساخخته میشوند و غفط ایمونو گلوبینها و igM که در سیستم ایمنی بدن دخالت دارند به وسیله کبد سنتز نمیشوند این ترکیبات بوسیله پلاسما سل ها و ماکروفاژها سنتز تولید میشوند (ایمونو گلو بین G (igG)به دلیل کوچک بودن زیاد میتواند از جفت عبو نماید .
پروتدین بنس جو نیز از یک زنجیره سبک ایمنو گلوبین تشکیل شده است
-کبد در ساخت آلبومین لیپوپروتئین فاکتورهای خونی و گلوبولینها دخالت دارد شایان ذکر است که گلوبولینها در نقل و انتقال مواد مختلف در خون نقش دارند مثلا CBGیا ترانس کورتین ناقل کورتیزول است
از گلوبولینهای دیگر میتوان SHBG , TBG نام برد
تعویض پروتئینها یا آمینو اسیدها در روده کبد و لوزالمعده خیلی سریع انجام میگیرد ولی این عمل در کلاژن و عضلات با نیمه عمری حدود چند صد روز صورت میگیرد نیمه عمر کل پروتئین بدن حدود 80 روز است
-انسولین سبب تحریک برداشت آمینو اسید به وسیله سلولهای عضلات و استرادیول سبب افزایش برداشت آمینو اسید در رحم میشود هورمون رشد و آدرنالین (اپی نفرین )میزان مصرف آمینو اسیدها را در بدن افزایش میذهد
عدم تعادل آمینو اسیدهای غذایی باعث افزایش مقدار اسید در پلاسما میشود و به نظر میرسد عدم تعادل در عبور آمینو اسیدها به داخل سلول و نیروی آن برای سنتز پروتئین بافتها جلوگیری شود
16 درصد هر پروتئین از نیتزوژن تشکیل شده است
1
6.25*100
--------------= شاخص پروتئین یا کژلدال
16
بعضی از اعمال آلبومین :
انتقل بسیلری از مواد از جمله اسیدهای چرب هورمونهای استروئیدی(آلدسترون )کلسیم مس مقداری تریپتوفان پلاسما و برخی داروهای مثل آسپیرین و پنی سییلن G
تنظیم فشار اسمزی (حدود 60 درصد از پروتئین های پلاسما را آلبومین تشکیل میدهد )
به عموان ذخیره آمینو اسیدها ی بسیاری از سلولها
به عنوان آمینو اسید گیلیکوژنیک مهم که در گرسنگی به وسیله کبد به گلوگوز تبدیل میشود
حامل بیلی روبین غیر کنژوکه (قسمت اعظم بیلی روبین به صورت غیر کنژوکه میباشد )
انواع همو گلوبین
هموگلوبین رویانی مانند E
هموگلوبین جنینی یا F
هموگلوبینهای بالغین مانند A-A2
کمتر از 2درصد هموگلوبینهای موجود در گلوبول قرمز به شکل غیر آنزیمی باگلوکوز پیوند کووالانسی بر قرار میسازد که به این هموگلوبین هموگلوبین گلیکوزه یا A1cمی گویند . هرچه مقدار قند خون بیشتر باشد در صد هموگلوبین A1cنیز افزایش می یابد و اندازه گیری این نوع همو گلوبین در بیماران دیابتی فاکتور مهمی برای ارزیابی وضعیت کنترل قند خون در این بیماران در گئشته میباشد
نکته اسید آمینه گلایسین در سنز HEMEدخالت دارد
هاپتوگلوبین :
هاپتو گلوبین یک گلیکو پروتئینموجود در در پلاسما است که با اتصال به هموگلوبین خارج گلوبولی مانع عبور آن از گلومرهای کلیه میشود .
به عبارتی دیگر هاپتو گلوبین ناقل هموگلوبین در پلاسما است
هضم پروتئینها :
اگر چه هضم روتئین از معده آغاز میشود ام قسمت اعظم آن در پروگزیمال روده باریک هیدرولیز میشود .پپسین موخد در معده یک اندوپپتیداز غیر اختصاصی بوده که پروتئینها را به پپتیدهای کوچکر میشکند .پیش آنزیمهای موجود در ترشحات پانکراس هنگامی که وارد روده شوند بوسیله انتروکیناز مترشحه دئودنوم غعال شده و سپس ترپسین به فعال کردن بیشتر خود و سایر آنزیمها ادامه میدهد .
نتیجه هضم نهایی داخل لمنی مقدار اسیدهی آمینه آزاد است .ام بطور عمده پپتیدهای کوچک میباشد .
حضور الاستاز هم باعث میشود پیوندهای داخلی پروتئینها شکسته شود .
اسید نوکلئیک هم بوسیله آنزیمهای اختصاصی دیگر ریبونوکلئاز و دزوکسی ریبونوکلئاز شکسته میگردند حال اسیدهای آمینه آزاد از جداره روده کوچک میتوانند از جداره روده کوچک جذب شوند در حالیکه پپتیدهای بزرگ توسط آنزیمهای لبه
مسواکی BRUSH BORDER شکسته میشوند در حالیکه پپتیدهای بزرگتر در لبه مسواکی شگسته میشوند دی پپتیدها به داخل انتروسیتها جذب شده و توسط پپتیداز داخل سلولی شکسته میشوند .
جذب آمینو اسیدها یک روند فعال و وابسته به به انرژی است که دقیقا به انتقال سدیم مربوط است.
در واقع این طور تصور میرود که مکانیزم های آدنوزین تری فسفاتازیک شیب(گرادیان) حمل به آنتروسیتها ایجاد میکنند .حاملهای مختلفی برای انواع مختلف اسیدهای آمینه بکار گرفته میشود .
اسیدهای آمینه .آنتروسیتهای روده کوچک را از طریق چرخه باب ترک میکنند .مقداری از آنها ممکن است برای ترمیم و یا تولید انرژی توسط انتروسیدها بکار میروند .
